Sadržaj
- TL; DR (Predugo; nisam pročitao)
- Što je hemoglobin?
- Pregled strukture proteina
- Struktura polipeptida
- Struktura tercijarne i kvartarne proteine
- Opišite strukturu molekule hemoglobina
- Funkcije molekule hemoglobina
- Kako promijenjena struktura hemoglobina utječe na funkciju
- Hemoglobin i budući medicinski tretmani
Sisari udišu kisik iz zraka kroz pluća. Kisik treba prenijeti iz pluća u ostatak tijela za različite biološke procese. To se događa putem krvi, točnije proteinskog hemoglobina koji se nalazi u crvenim krvnim stanicama. Hemoglobin obavlja ovu funkciju zbog četiri razine strukture proteina: primarne strukture hemoglobina, sekundarne strukture, tercijarne i kvaternarne strukture.
TL; DR (Predugo; nisam pročitao)
Hemoglobin je protein u crvenim krvnim stanicama koji mu daje crvenu boju. Hemoglobin također obavlja ključni zadatak sigurne isporuke kisika u tijelu, i to čini koristeći svoje četiri razine proteinske strukture.
Što je hemoglobin?
Hemoglobin je velika molekula proteina koja se nalazi u crvenim krvnim stanicama. U stvari, hemoglobin je tvar koja krvi daje crvenu nijansu. Molekularni biolog Max Perutz otkrio je hemoglobin 1959. Perutz je pomoću rendgenske kristalografije odredio posebnu strukturu hemoglobina. Na kraju bi otkrio i kristalnu strukturu deoksigeniziranog oblika, kao i strukture drugih važnih proteina.
Hemoglobin je molekula nosača kisika do trilijuna stanica u tijelu, potreban ljudima i drugim sisavcima. Prenosi i kisik i ugljični dioksid.
Ova funkcija nastaje zbog jedinstvenog oblika hemoglobina, koji je globularni, a sastoji se od četiri podjedinice proteina koji okružuju željeznu skupinu. Hemoglobin se podvrgava promjenama svog oblika kako bi ga učinio efikasnijim u prenošenju kisika. Da bismo opisali strukturu molekule hemoglobina, moramo razumjeti način na koji su raspoređeni proteini.
Pregled strukture proteina
Protein je velika molekula načinjena od lanca manjih molekula aminokiseline, Svi proteini imaju definitivnu strukturu zbog svog sastava. Postoji dvadeset aminokiselina, a kada se spoje, stvaraju jedinstvene proteine, ovisno o njihovom redoslijedu u lancu.
Aminokiseline se sastoje od amino skupine, ugljika, skupine karboksilne kiseline i spojenog bočnog lanca ili R-skupine koji je čini jedinstvenom. Ova R-grupa pomaže odrediti hoće li aminokiselina biti hidrofobna, hidrofilna, pozitivno nabijena, negativno nabijena ili cistein s disulfidnim vezama.
Struktura polipeptida
Kad se aminokiseline udruže, tvore peptidnu vezu i stvaraju a polipeptidna struktura, To se događa reakcijom kondenzacije, što rezultira molekulom vode. Jednom kada aminokiseline dobiju polipeptidnu strukturu u određenom redoslijedu, ovaj slijed tvori a primarna struktura proteina.
Međutim, polipeptidi ne ostaju ravni, već se savijaju i savijaju u trodimenzionalni oblik koji može izgledati poput spirale ( alfa helix) ili svojevrsni oblik harmonike (a lim s pločicama). Ove polipeptidne strukture čine a sekundarna struktura proteina, One se drže zajedno vodikovim vezama.
Struktura tercijarne i kvartarne proteine
Struktura tercijarnih proteina opisuje konačni oblik funkcionalnog proteina koji se sastoji od njegovih komponenti sekundarne strukture. Tercijarna struktura imat će specifične redoslijede na aminokiselinama, alfa-helikalima i pločicama s pločicama, koje će sve biti presavijene u stabilnu tercijarnu strukturu. Tercijalne strukture često se formiraju u odnosu na okoliš, na primjer, hidrofobni dijelovi proteina u unutrašnjosti, a hidrofilni na vanjskoj strani (kao u citoplazmi).
Iako svi proteini posjeduju ove tri strukture, neki se sastoje od više lanaca aminokiselina. Ova vrsta strukture proteina se naziva kvartarna struktura, stvaranje proteina više lanaca s različitim molekularnim interakcijama. Ovo daje proteinski kompleks.
Opišite strukturu molekule hemoglobina
Jednom kada se može opisati struktura molekule hemoglobina, lakše je shvatiti kako su struktura i funkcija hemoglobina povezani. Hemoglobin je strukturno sličan mioglobinu, koristi se za skladištenje kisika u mišićima. Međutim, kvartarna struktura hemoglobina ga je razdvojila.
Četverokutna struktura molekule hemoglobina uključuje četiri lanca proteinske tercijarne strukture, od kojih su dva alfa-helika i dva od njih su ploče s beta pločicama.
Pojedinačno, svaka alfa-spirala ili beta-nagurani lim je sekundarna polipeptidna struktura načinjena od lanaca aminokiselina. Aminokiseline su zauzvrat primarna struktura hemoglobina.
Četiri sekundarne lance strukture sadrže atom željeza smješten u onome što se naziva a heme grupa, molekularna struktura u obliku prstena. Kad sisavci udahnu kisik, veže se na željezo u skupini hema. Postoje četiri mjesta heme na koje se kisik može vezati u hemoglobinu. Molekula se drži zajedno svojim kućištem crvenih krvnih stanica. Bez ove sigurnosne mreže, hemoglobin bi se lako raspao.
Vezanje kisika na heme pokreće strukturne promjene u proteinu, zbog čega se mijenjaju i susjedne polipeptidne podjedinice. Prvi kisik je najzahtjevniji za vezanje, ali se tri dodatna kisika nakon toga mogu brzo vezati.
Strukturalni oblik se mijenja uslijed vezanja kisika na atom željeza u skupini hema. To pomiče histidin aminokiseline, što zauzvrat mijenja alfa-helix. Promjene se nastavljaju kroz ostale podjedinice hemoglobina.
Kisik se udiše i kroz pluća se veže za hemoglobin u krvi. Hemoglobin nosi taj kisik u krvotoku, dostavljajući kisik gdje god je potrebno. Kako se u tijelu povećava ugljični dioksid i smanjuje se razina kisika, oslobađa se kisik i oblik hemoglobina se opet mijenja. Na kraju se oslobađaju sve četiri molekule kisika.
Funkcije molekule hemoglobina
Hemoglobin ne samo da nosi kisik kroz krvotok, već se veže i s drugim molekulama. Dušikov oksid može se vezati za cistein u hemoglobinu kao i za hemske skupine. Taj dušikov oksid oslobađa stjenke krvnih žila i snižava krvni tlak.
Nažalost, ugljični monoksid se također može vezati za hemoglobin u perniciozno stabilnoj konfiguraciji, blokirajući kisik i dovodeći do gušenja stanica. Ugljični monoksid to čini brzo, čineći ga izloženim vrlo opasnim, jer je toksičan, nevidljiv plin bez mirisa.
Hemoglobini nisu samo u sisavaca. U mahunarkama čak postoji vrsta hemoglobina, koja se naziva leghemoglobin. Znanstvenici misle kako to pomaže bakterijama da fiksiraju dušik u korijenu mahunarki. On ima sličnost s ljudskim hemoglobinom, uglavnom zbog njegove aminokiseline koja veže željezo.
Kako promijenjena struktura hemoglobina utječe na funkciju
Kao što je gore spomenuto, struktura hemoglobina se mijenja u prisutnosti kisika. U zdrave osobe normalno je da postoje neke pojedinačne razlike u primarnoj strukturi aminokiselinskih konfiguracija hemoglobina. Genetske razlike u populaciji otkrivaju se kada postoje problemi sa strukturom hemoglobina.
U srpa-stanična anemija, mutacija u nizu aminokiselina dovodi do nakupljanja deoksigeniranih hemoglobina. Ovo mijenja oblik crvenih krvnih zrnaca sve dok ne nalikuju obliku srpa ili polumjeseca.
Ova genetska varijacija može se pokazati štetnom. Crvene krvne stanice srbijalnih stanica osjetljive su na oštećenja i gubitak hemoglobina. To zauzvrat rezultira anemijom ili s malo željeza. Osobe sa srpastocelijskim hemoglobinima imaju prednost u područjima sklonim malariji.
U talasemiji alfa-helikopteri i beta-nabrani listovi se ne proizvode na isti način, što negativno utječe na hemoglobin.
Hemoglobin i budući medicinski tretmani
Zbog izazova u skladištenju krvi i podudarnosti krvnih grupa, istraživači traže način na koji mogu napraviti umjetnu krv. Nastavlja se rad na izradi nove vrste hemoglobina, kao što je onaj s dva ostatka glicina koji ga drže vezanim u otopini, umjesto da se razdvajaju u nedostatku zaštitnih crvenih krvnih stanica.
Poznavanje četiri razine strukture proteina u hemoglobinu pomaže znanstvenicima da pronađu načine kako bolje razumjeti njegovu funkciju. Zauzvrat, to bi moglo dovesti do novog ciljanja lijekova i drugih medicinskih tretmana u budućnosti.