Sadržaj
U biološkim reakcijama, enzimi funkcioniraju slično kao katalizatori, pružajući alternativne puteve reakcija i ubrzavajući cjelokupni proces. Enzim djeluje unutar supstrata, a njegova sposobnost da poveća brzinu reakcije ovisi o tome koliko se dobro veže sa supstratom. Michaelisova konstanta, označena s KM, je mjera afiniteta enzima / supstrata. Manja vrijednost ukazuje na čvršće vezivanje, što znači da će reakcija dostići svoju maksimalnu brzinu pri nižoj koncentraciji. KM ima iste jedinice kao koncentracija supstrata i jednaka je koncentraciji supstrata kada je brzina reakcije upola manja od njegove maksimalne vrijednosti.
Zaplet Michaelis-Menten
Brzina enzimske reakcije ovisi o koncentraciji supstrata. Da bi se utvrdili načrti za određenu reakciju, istraživači pripremaju nekoliko uzoraka supstrata u različitim koncentracijama i bilježe brzinu stvaranja proizvoda za svaki uzorak. Grafikon brzine (V) prema koncentraciji () proizvodi krivulju koja se brzo penje i spušta se maksimalnom brzinom, što je točka u kojoj enzim djeluje najbrže. To se naziva plodom zasićenja ili zavjerom Michaelis-Menten.
Jednadžba koja definira Michaelis-Mentenov zaplet je:
V = (Vmaksimum ) ÷ (KM +, ova se jednadžba svodi na V = Vmaksimum ÷ 2, pa KM jednaka je koncentraciji supstrata kada je brzina upola manja od njegove maksimalne vrijednosti. To teoretski omogućava čitanje K-aM izvan grafikona. Iako je moguće čitati KM s zavjera Michaelis-Menten, nije lako ili nužno točno. Alternativna je zamišljati uzajamnu jednadžbu Michaelis-Menten koja je (nakon što su svi termini preuređeni): 1 / V = {KM/ (Vmaksimum ×)} + (1 / Vmaksimum) Ova jednadžba ima oblik y = mx + b, gdje Ovo je jednadžba koju biokemičari obično koriste za određivanje KM, Pripremaju različite koncentracije supstrata (jer njegova ravna linija, tehnički im trebaju samo dvije), planira rezultate i čita KM izravno s grafa.Parcela Lineweaver-Burk